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8月2日，湖北大學生命科學學院、省部共建生物催化與酶工程國家重點實驗室吳姍教授團隊與浙江大學醫(yī)學院郭江濤教授團隊、楊帆教授團隊合作，在國際重要學術(shù)期刊Nature在線發(fā)表題為“Structures and mechanisms of the Arabidopsis auxin transporter PIN3”（擬南芥生長素轉(zhuǎn)運蛋白PIN3的結(jié)構(gòu)和機制）的研究論文。該研究報道了擬南芥PIN3（AtPIN3）在apo狀態(tài)、生長素吲哚乙酸IAA結(jié)合狀態(tài)和NPA結(jié)合狀態(tài)下的3個高分辨率冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，為理解PIN介導生長素轉(zhuǎn)運和NPA抑制生長素極性運輸?shù)姆肿訖C制提供了結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)，進而為靶向該轉(zhuǎn)運體的創(chuàng)新農(nóng)藥研發(fā)打下基礎(chǔ)。這是湖北大學首次以通訊單位在Nature發(fā)表研究論文。

圖1. AtPIN3的結(jié)構(gòu)。a.³H-IAA轉(zhuǎn)運體系模式圖。b. AtPIN3的密度圖和結(jié)構(gòu)圖。c. AtPIN3_NPA的密度圖。d. NPA的密度圖。e. AtPIN3_NPA結(jié)構(gòu)中NPA的結(jié)合位點。f. AtPIN3_IAA的密度圖。g. IAA的密度圖。h. AtPIN3_IAA結(jié)構(gòu)中IAA的結(jié)合位點。

生長素是最重要的一類植物激素，對植物生長發(fā)育起核心調(diào)控作用。在種子植物中，生長素主要通過極性運輸或者維管系統(tǒng)進行運輸。PIN家族蛋白介導生長素外排，是承擔植物體生長素極性運輸?shù)淖钪匾霓D(zhuǎn)運蛋白。PIN突變體會影響PIN極性定位和活性，從而導致生長素分布失衡。NPA（N-1-naphthylphthalamic acid）是一種除草劑，也是生長素極性運輸?shù)囊种苿?。長期以來，人們對PIN如何介導生長素的外排，以及NPA如何抑制生長素的極性運輸?shù)姆肿訖C制尚不清楚。研究人員通過單顆粒冷凍電鏡技術(shù)，解析了AtPIN3在apo狀態(tài)、NPA結(jié)合狀態(tài)以及IAA結(jié)合狀態(tài)下的高分辨率結(jié)構(gòu)。三個結(jié)構(gòu)類似，且均為向內(nèi)開放狀態(tài)（圖1b,c, f）。AtPIN3_NPA和AtPIN3_IAA復合物結(jié)構(gòu)清楚地揭示了NPA、IAA與AtPIN3的結(jié)合模式。NPA與IAA的結(jié)合模式類似（圖1d, e, g, h），抑制劑NPA和底物IAA的結(jié)合位點重疊，揭示了NPA抑制生長素極性運輸?shù)姆肿訖C制：NPA作為競爭性抑制劑，直接占據(jù)生長素在PIN上的結(jié)合位點，并抑制了轉(zhuǎn)運過程中PIN的潛在構(gòu)象變化。

圖2. AtPIN3轉(zhuǎn)運生長素分子機制。 a.AtPIN3二聚化界面展示。b.AtPIN3_apo和AtPIN3_IAA結(jié)構(gòu)比較。c. AtPIN3轉(zhuǎn)運生長素IAA和NPA抑制AtPIN3活性的分子機制模型。

隨后，為了進一步驗證IAA和NPA在AtPIN3中的結(jié)合模式，研究人員對AtPIN3上與IAA和NPA有相互作用的殘基進行了點突變，并在體外放射性3H-IAA轉(zhuǎn)運實驗體系中檢驗其功能。 此外，研究人員將野生型AtPIN3和突變體進行表達純化，通過表面等離子體共振技術(shù)（SPR），測定了AtPIN3分別與IAA和NPA的解離常數(shù)（K_D）。兩者實驗結(jié)果進一步驗證了冷凍電鏡結(jié)構(gòu)中觀察到的IAA和NPA與AtPIN3的結(jié)合模式。本文系統(tǒng)性地解析了AtPIN3在apo狀態(tài)、底物（IAA）結(jié)合狀態(tài)以及抑制劑（NPA）結(jié)合狀態(tài)下的高分率結(jié)構(gòu)，揭示了AtPIN3的結(jié)構(gòu)、IAA識別機制及NPA抑制的分子機制，將有力促進對PIN介導的生長素運輸分子機制的理解（圖2）。

圖3.湖北大學研究團隊主要成員合影。左起：陶鑫、馬立新、吳姍

據(jù)悉，湖北大學與浙江大學為本文共同通訊單位，郭江濤教授、吳姍教授和楊帆教授為共同通訊作者，浙江大學醫(yī)學院博士后蘇楠楠、博士生竺愛琴和湖北大學生命科學學院博士生陶鑫為共同第一作者，參與這項工作的還有湖北大學生命科學學院馬立新教授等。

吳姍教授2019年初加入湖北大學，負責搭建湖北大學冷凍電鏡平臺。本文為湖北大學冷凍電鏡平臺2021年7月正式運行以來第一篇在線發(fā)表的高水平文章。吳姍教授團隊長期從事生物大分子的精細結(jié)構(gòu)解析與相關(guān)分子機制研究，在Nature、Science、Nature Structural & Molecular Biology、Nature Communications等國際知名期刊上發(fā)表多篇高水平文章。本研究工作受國家自然科學基金委、國家重點研發(fā)計劃等資助。

論文鏈接：https://www.nature.com/articles/s41586-022-05142-w